Вторник, 17.10.2017, 23:07
Приветствую Вас Гость

Тяжелая атлетика Иркутской области

Каталог статей

Главная » Статьи » Статьи наших пользователей

аминокислоты.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Общие химические свойства
Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66.
Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
[править]
Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (которыми, видимо, были представлены органические молекулы на древней Земле) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно. выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним "приспособились" соответствующие ферменты.

[править]
D-аминокислоты в живых организмах

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо. в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты. которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Химические формулы стандартных аминокислот

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Часто для запоминания однобуквенного обозначения используется мнемоническое правило (последний столбец)Аланин Ala A Alanine Ала
Аргинин Arg R aRginine Арг
Аспарагиновая кислота Asp D asparDic acid Асп
Аспарагин Asn N asparagiNe Асн
Валин Val V Valine Вал
Гистидин His H Histidine Гис
Глицин Gly G Glycine Гли
Глутаминовая кислота Glu E gluEtamic acid Глу
Глутамин Gln Q Q-tamine Глн
Изолейцин Ile I Isoleucine Иле
Лейцин Leu L Leucine Лей
Лизин Lys K before L Лиз
Метионин Met M Methionine Мет
Пролин Pro P Proline Про
Серин Ser S Serine Сер
Тирозин Tyr Y tYrosine Тир
Треонин Thr T Treonine Тре
Триптофан Trp W tWo rings Три
Фенилаланин Phe F Fenylalanine Фен
Цистеин Cys C Cysteine Цис

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных. В последнее время к стандартным аминокислотам иногда причисляют селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).
[править]
Классификация стандартных аминокислот
[править]
По R-группам
Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин, глицин
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: аспарагин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин
[править]
По функциональным группам
Алифатические
Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин
Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд
Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)
Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)
[править]
По аминоацил-тРНК-синтетазам
Класс I

лейцин, изолейцин, валин, цистеин, метионин, аргинин, глутаминовая кислота, глутамин, тирозин
Класс II

аланин, глицин, пролин, гистидин, треонин, серин, аспарагин, аспарагиновая кислота, лизин, фенилаланин
[править]
По способности человека синтезировать их из предшественников
Незаменимые: Триптофан Фенилаланин Лизин Треонин Метионин Лейцин Изолейцин Валин
Заменимые: Тирозин Цистеин Гистидин Аргинин Глицин Аланин Серин Глутамат Глутамин Аспартат Аспарагин Пролин

Некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и должны поступать с пищей.
[править]
«Миллеровские» аминокислоты

Обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. По всей видимости имеют отношение к интенсивно обсуждаемой «доклеточной» эволюции генетического кода.

лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин, пролин, треонин, серин, глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота.

Категория: Статьи наших пользователей | Добавил: @Воин_из_Огня@ (15.05.2010) | Автор: Потяженко максим E
Просмотров: 2831 | Рейтинг: 0.8/5
Всего комментариев: 0
Добавлять комментарии могут только зарегистрированные пользователи.
[ Регистрация | Вход ]
Форма входа
Статистика

Онлайн всего: 1
Гостей: 1
Пользователей: 0
Категории раздела
Статьи наших пользователей [9]
Теория тяжелой атлетики [5]
Протоколы соревнований [0]
Поиск
Друзья сайта
  • Официальный блог
  • Сообщество uCoz
  • FAQ по системе
  • Инструкции для uCoz
  • Copyright MyCorp © 2017 |